El uso indiscriminado de antibióticos ha generado el incremento de la resistencia por parte de las bacterias. En recientes reportes, emitidos por la Organización Mundial de la Salud (OMS), se describe la importancia de la búsqueda de moléculas activas no convencionales que logren contrarrestar la resistencia antimicrobiana, ya que esta problemática es considerada como una amenaza creciente para la salud a nivel mundial. [1-2]. Según la OMS las cepas bacterianas que presentan mayor resistencia son: la Acinetobacter, Pseudomonas y varias Enterobacteriaceae (incluyendo Klebsiella, E. coli, Serratia y Proteus), seguido de Enterococcus faecium y Staphylococcus aureus, entre otras. [3-4]. Dentro de este contexto, la búsqueda de nuevas moléculas activas con potencial terapéutico que logren combatir infecciones causadas por cepas resistentes y que su actividad se base en mecanismos de acción diferentes a los que exhiben los antibióticos convencionales, es un nuevo reto para las investigaciones el campo de la salud. En las últimas décadas se ha incursionado en el desarrollo de agentes antimicrobianos derivados de fuentes proteicas. Los péptidos antimicrobianos (PAMs) han sido descritos como la barrera primaria de defensa contra infecciones causadas por patógenos externos [5], y son moléculas promisorias en la búsqueda y desarrollo de nuevos agentes terapéuticos con un alto nivel de actividad antimicrobiana. Los PAMs hallados de fuentes naturales, han venido siendo estudiados y se han planteado modificaciones que podrían potenciar su actividad antimicrobiana. Dentro de estos estudios se han propuesto modificaciones estructurales puntuales que involucran (i) la incorporación de aminoácidos no naturales, (ii) secuencias con restricción conformacional, (iii) estructuras con presentación múltiple del motivo activo (iv) estructuras palindrómicas, y (v) quimeras que contienen un motivo antimicrobiano y secuencias peptídicas capaces de internalizarse (CPPs, Cell penetrating peptides). El diseño de quimeras en la actualidad es una de las técnicas que buscan la potencialización de la actividad antibacteriana de péptidos sintéticos [6-7]. Esta estrategia explora el sinergismo de dos PAMs con mecanismos de acción diferentes, estas quimeras se han probado contra cepas Gram negativas como Gram positivas. La Lactoferricina Bovina (LfcinB) ha sido descrita como un PAM que presenta alto potencial terapéutico contra un amplio espectro de microorganismos, y se ha reportado que su mecanismo está basado en la interacción del péptido con la membrana celular [8–10]. Por otro lado, se han encontrado reportes de péptidos derivados de la Buforina que presentan alta tasa de internalización y cuyo mecanismo de acción se basa principalmente en la inhibición de la reproducción celular [11–14]. Dentro de este contexto, el presente proyecto de investigación propone el diseño, síntesis y caracterización de péptidos quiméricos derivados de la LfcinB y la Buforina. Se pretende establecer si la formación de quimeras puede potenciar la actividad antibacteriana. Para el desarrollo del proyecto se evaluará la actividad de los péptidos obtenidos frente a las siguientes cepas bacterianas: Staphylococcus aureus ATCC 25923, Enterococcus faecalis ATCC 29212, Escherichia coli ATCC 25922, Eschericha coli ATCC 11775, Eschericha coli ATCC 43827 y Pseudomonas aeruginosa ATCC 27853. Este proyecto permitirá identificar moléculas promisorias que generen avance en el desarrollo de nuevos agentes antimicrobianos.