Los océanos cubren el 70% de la superficie de la Tierra y corresponden al 90% de la biosfera. Las especies marinas constituyen alrededor de la mitad del total de la biodiversidad mundial; por lo tanto, los océanos representan un suministro gigantesco de nuevos compuestos; sin embargo, a pesar de esta gran biodiversidad, comparados con las lectinas y péptidos aislados de organismos terrestres, las especies marinas se han estudiado a un ritmo mucho más lento. En el caso de lectinas, los estudios moleculares que se han realizado, han mostrado que las lectinas de algas marinas tienen alto contenido en aminoácidos ácidos, bajo peso molecular, alta afinidad por glicoproteínas y no requieren de cationes divalentes para su actividad biológica; por otra parte se ha visto que poseen actividad antitumoral, anti-VIH, anti-inflamatoria, antimicótica, anti-microbiana, etc. Por su bajo peso molecular se han convertido en herramientas ideales en el campo de la glicopatología. En el caso del extracto del veneno del Pez León, Pterois volitans se han encontrado efectos antitumorales y antimetastásico en ratones, así como también la inducción de apoptosis en células cancerígenas HEp2 y HeLa. Los estudios referentes a la identificación del componente activo en el veneno son escasos, y el principio activo no se ha identificado aún por la dificultad de su manipulación al ser un compuesto termolábil y de fácil degradación. En conejos produce un efecto negativo en la presión sanguínea, llevando a hipotensión (vaso dilatación) a bajas dosis (130 µg de extracto proteico veneno/mL), y en altas dosis (cercana a la letal de 200 µg de extracto proteico veneno/mL) se da hipertensión, seguida por hipotensión. La presencia de una toxina no proteica de 327 Da en el veneno, mostró inducir parálisis en peces de la familia Cyprinodontidae. Extractos del veneno de Pterois volitans presentan actividad hemolítica específica a eritrocitos de conejo. Tienen actividad gelatinolítica de una proteasa de 45 kDa, aumento de la actividad de acetilcolinesterasa y ATPasas de Na+ y K+ dosis dependiente. Se ha encontrado un péptido de 7,6 kDa el cual inhibe la proliferación de células cancerígenas HEp2 y HeLa probablemente por la inducción de apoptosis sin efectos adversos en linfocitos humanos. Además, se presenta una proteína dimérica con subunidades de 75 kDa presentando homología entre el 45 % al 90 % con toxinas provenientes de miembros de la familia Scorpaenidae, especialmente con toxinas provenientes del pez piedra. Se encontró hialuronidasa y su actividad óptima a pH 6,6, 37° C y 0,1 M de NaCl, adicional a esto presenta 99,6 % de homología con hialuronidasas de pez piedra. Cerebros de rata intoxicados con alcohol y tratados con extracto del veneno restauran la actividad de la acetilcolinesterasa, posiblemente por su contenido en acetilcolina o compuestos con el mismo efecto. En cuanto a los conos marinos, se ha identificado plenamente la acción de una potente toxina proveniente de Conus geographus, denominada conanokina G (Con G), la cual se ha caracterizado plenamente en el veneno de este animal marino como la sustancia responsable de gran parte de los efectos generados en las presas de este cono marino ya que es altamente selectiva por la subunidad GluN2B del receptor NMDA, produciendo un efecto antagónico que conduce a la parálisis inmediata de la presa por inhibición de las corrientes eléctricas relacionadas con este receptor. En el Grupo de Investigación en Proteínas de la Universidad Nacional, se han diseñado péptidos basados en esta toxina y se ha evaluado la especificidad y efecto neuroprotector en procesos relacionados con excitotoxicidad generada por deprivación de glucosa y oxígeno de dos de ellos con buenos resultados. Sin embargo, se cuenta con otros péptidos a los que es necesario realizarles esta caracterización para determinar su viabilidad como agentes neuroprotectores específicos.