Los venenos son la secreción de animales venenosos y son sintetizados y almacenados en áreas específicas del cuerpo (glándulas de veneno). Los animales usan los venenos como defensa ó como medio para inmovilizar las presas. La mayoría de venenos son unas mezclas complejas de compuestos biológicamente activos de diferente naturaleza química como péptidos, proteínas, enzimas, nucleótidos, lípidos, aminas biogénicas y otras sustancias adicionales. Estos venenos tienen una gran potencial biotecnológico y muchas aplicaciones farmacológicas. Los componentes de un veneno pueden tener una acción sinergista, aumentando asi la eficiencia de acción del mismo sobre un organismo en particular. La composición del veneno es altamente especie-específica y depende de muchos factores incluyendo edad, sexo, nutrición y distribución geográfica. Las toxinas presentes en el veneno de animales venenosos, son moléculas tóxicas que se encuentran mezcladas y de las cuales se puede realizar una separación y purificación previa para determinar la acción específica sobre los sistemas biológicos de cada una de ellas en particular. Las toxinas presentes en los venenos son definidas como polipéptidos de cadena corta, con 36 a 70 residuos de aminoácidos (Possani et al. 1985). Se clasifican en dos grupos; las que poseen enlaces disulfuro (Disulfure Bond Peptides DBPs) y las que no lo poseen (No Disulfure Bond Peptides NDBPs). Estas últimas son potencializadores de bradicinina, antimicrobianos, hemolíticas e inmunomoduladores. Mientras que las DBPs son responsables de los efectos neurotóxicos, al afectar la función de los canales iónicos de células excitables y no excitables (Guerrero-Vargas et al. 2012). Específicamente los venenos de los escorpiones de la familia Buthidae, poseen una mezcla de varios péptidos de tipo DBPs, que afectan los canales iónicos de Na+, K+, Cl- o Ca+2 en células excitables del sistema nervioso y muscular (Rowe et al. 2011), también se puede diferenciar su actividad en cada uno de los canales iónicos; por ejemplo, las toxinas afines a los canales de Na+, alteran su mecanismo de apertura, mientras que las afines a los canales de K+, bloquean el flujo de sus iones, causando hiper-excitabilidad en las células nerviosas y musculares, lo que puede desencadenar un mal funcionamiento fisiológico de estos dos tejidos (Petricevich, 2010; Yu et al. 2004; Rowe et al. 2011 y Guerrero-Vargas et al. 2012). Aproximadamente se han secuenciado 120 toxinas de 23 a 64 residuos de aminoácidos (Guerrero-Vargas et al. 2012), destacando; la toxina noxiustoxin del veneno de escorpión Centruroides noxius, que bloquea los canales de K+ (Possani et al. 1985), las del veneno de Centruroides margaritatus, son capaces de unirse a canales de Na+, K+ o Ca+2, afectando el sistema nervioso de insectos, crustáceos y roedores (Escobar et al. 2003), del Tityus serrelatus, posee una mezcla de moléculas con significante actividad inmunomodulatoria, que estimulan las funciones inmunes in vivo (Petricevich et al. 2005) y la toxina Cn2 de Centruroides noxius Hoffmannes, que se emplea como modelo para el medicamento en el tratamiento de Parkinson, ya que estimula el núcleo subtalámico (Shiavon et al. 2006). Los últimos estudios sobre el veneno total o de los péptidos que lo componen se han basado en su aplicabilidad en la inhibición del crecimiento celular, específicamente en líneas cancerígenas. Otra toxina de importancia farmacológica es la Conantokina la cual hace parte de toxinas que son pequeños péptidos producidos por invertebrados marinos del genero Conus. Estas conotoxinas representan compuestos de naturaleza proteica rígidos y ricos en el aminoácido cisteína (4-6 residuos) en posiciones muy bien definidas, y sintetizados gracias a un complejo mecanismo que permite su gran variabilidad y eficiencia en la parálisis de sus presas, garantizando así el éxito evolutivo de esta especie (Olivera, 1997).