El papel de las glicoproteínas en los sistemas biológicos es fundamental y conducente a las interacciones célula-ligando, célula-célula que median procesos de reconocimiento y regulación.El estudio de estas interacciones y del role que juegan los oligosacáridos, se puede llevar a cabo con lectinas que gracias a su especificidad de reconocimiento de estructuras glicosídicas contribuyen además a la elucidación de estas estructuras. Una biosíntesis incompleta de estos oligosacáridos, causada por patologías asociadas frecuentemente a neoplasias, puede ser detectada por lectinas que reconocen la aparición de estos "marcadores tumorales".Con frecuencia los patrones de glicosilación alterados se presentan en mucinas,proteínas altamente glicosiladas que recubren epitelios,en las cuales pueden estar presentes o no, estructuras características de oligosacáridos,llamadas "cores" que se usan como criterio para hablar de MUC-1, MUC-2, MUC-3 , etc. Dependiendo del tejido y del tipo de neoplasia puede aparecer o desaparecer un core dado y ello sirve en muchos casos para diagnosticar y preveer la evolución y agresividad de una transformación neoplásica. En el proyecto anterior estudiamos la presencia de antígeno Tn (marcador tumoral) en proteínas citoplasmáticas muy similares a mucinas utilizando lectinas de la familia Labiatae.En la presente propuesta nuestro objetivo es aportar al conocimiento de mucinas específicas (poco estudiadas hasta ahora) donde se encuentra el "core 3" detectable específicamente con la lectina de Galactia lindenii. Este oligosacárido es típico de células epiteliales del colon y desaparece cuando en ellas ocurre una transformación neoplásica. En consecuencia el aislamiento y caracterización de este tipo de mucinas es un primer paso para entender los mecanismos que regulan su aparición y desaparición en evento normales o neoplásicos