La glicosilación es la modificación covalente postransduccional más frecuente en las proteínas, ocurre por la unión de una o más cadenas de oligosacáridos a la cadena polipeptídica, confiriéndole a las proteínas diferentes cualidades estructurales y funcionales. Los carbohidratos y particularmente los oligosacáridos codifican la información que permite las interacciones receptor-ligando, macromolécula- célula, célula-célula y célula-Matriz extracelular que se manifiestan en la adhesión y reconocimiento celular. El patrón de glicosilación de las proteínas es dependiente del tipo de célula en que se produce y puede modificarse ante diversas situaciones biológicas o ante la presencia de enfermedades; estas observaciones han llevado al desarrollo de la Glicopatología y en este contexto las lectinas han sido un instrumento muy útil. Las lectinas son un grupo muy diverso de proteínas de origen animal o vegetal y se caracterizan por unir específicamente de manera reversible un monosacárido o un oligosacárido dado. Estas propiedades las han convertido en una herramienta fundamental en Glicobiología y su distribución, interacciones e importancia ha sido ampliamente documentada (Sharon y Lis, 2001; Gabius y Gabius, 1997; Van Damme et al, 1998; Lis y Sharon 1986a, b). Las lectinas animales participan en mecanismos de transporte intercelular e intracelular (Yamashita et al, 1999), interacciones célula - célula y motilidad celular entre otras funciones; el estudio de estas proteínas y su funcionalidad ha sido recientemente denominado ¿Lectinómica¿ y se espera que los avances en su conocimiento permitan desarrollar aplicaciones clínicas muy definidas (Gabius et al, 2002; Imberty et al, 2005; Taylor y Drickamer, 2003). La glicopatología y la lectinómica han llevado al estudio detallado de los oligosacáridos (Glicómica) (Hirabasyashi, 2003; Hirabasyashi y Kasai, 2002; Bedair y El Rassi, 2005), los cuales se caracterizan porque aunque no almacenan información genética o trabajan como maquinaria enzimática, son los responsables de importantes funciones biológicas. Actualmente, uno de los retos mas importantes, en la investigación básica, es el desarrollo de la Glicómica (Feizi y Mulloy, 2003; Wormald and Sharon, 2002; Shriver et al, 2004; Wormald and Sharon, 2004). La Glicómica se dedica a la identificación, caracterización y estudio de las funciones biológicas de todas las estructuras de glicanos que existen en los organismos. Los avances en este nuevo campo son más reducidos cuando se comparan con los obtenidos en el campo de la Genómica y Proteómica dado que, a diferencia de ellos, no hay una gran cantidad de herramientas analíticas y bioquímicas disponibles para su estudio; por lo tanto los avances que se den para el diseño de estas es fundamental. Parte de la importancia de la Glicómica radica en que cerca de la mitad de las proteínas del cuerpo humano son glicosiladas; los cambios en glicosilación mejor documentados se han realizado en O-glicanos de mucinas y estas alteraciones se correlacionan con invasión y metástasis, reflejando el grado de diferenciación y las altas tasas de crecimiento de las células tumorales. Diversos estudios en tejidos humanos han mostrado la expresión de mucinas cortas como un evento temprano en el desarrollo de ciertos cánceres donde se presenta una elongación incompleta de los oligosacáridos que exponen algunos tipos de ¿core¿ que en células normales se encuentran enmascarados. El antígeno Tn (GalNAc-O-Ser(Thr), su precursor T (Gal-GalNAc-O-Ser(Thr) y su forma sialilada (sialil-Tn) están asociados con una gran variedad de carcinomas (Springer ,1984) y han constituido la base de numerosos procedimientos oncológicos e inmunoterapeúticos. El interés en estos antígenos y las moléculas que los detectan se ha ido incrementando y hasta el momento se han caracterizado y purificado muy pocas lectinas capaces de reconocer específicamente el antígeno Tn; de la familia de las Leguminosas la isolectina B4 de la Vicia villosa ( Tollefsen y Kornfeld, 1983) y por parte de la familia de las Labiadas la Salvia sclarea (Medeiros et al., 2000) la Molucella laevis (Lis y Sharon, 1994) y la Salvia bogotensis (LSB) (Vega y Pérez, 2006). El grupo de investigación en proteínas (GRIP) ha trabajado en la exploración de las interacciones de la LSB con algunas líneas celulares en cultivo (Vega, 2004) y ha establecido con dos métodos diferentes (CELISA y Citoquímica) la capacidad de la lectina para detectar específicamente el antígeno Tn en las líneas HeLa (Cáncer de cervix), MCF-7 (Cáncer mamario), BHK (Fibroblastos) y en cultivos primarios derivados de fibroblastos de piel de ratón maduro y tejido periodontal humano. Trabajos recientes del grupo han permitido el estudio de estructuras glicosídicas presentes en tejidos animales, cultivos primarios y la purificación de una diversidad de proteínas de membrana y citoplasma de líneas celulares transformadas portadoras del antígeno Tn (Vega, 2004); con estos estudios exploratorios se ha empezado a profundizar en el conocimiento de nuevas glicoproteínas asociadas a células tumorales que pueden ser de importancia para el funcionamiento biológico de las células y por supuesto en el desarrollo de nuevas herramientas de diagnóstico y pronóstico clínico para las patologías con las que están relacionadas. Las diferencias en glicosilación de células tumorales son importantes por razones terapéuticas y para el diagnóstico de estas enfermedades. Varias funciones han sido encontradas para estos glicanos, dependiendo de la proteína a la cual ellos están unidos, su composición de monosacáridos y su estructura. La O-glicosilación está involucrada en varios tipos de patologías, por lo tanto los estudios en este campo son de gran importancia para el progreso de la biología y la medicina (Van den Oteen, 2000; Fukuda, 2003; Hang y Bertozzi, 2005).