El papel de las glicoproteínas en los sistemas biológicos es fundamental y conducente a las interacciones célula-ligando, célula-célula que median procesos de reconocimiento y regulación. El estudio de estas interacciones y del papel que juegan los oligosacáridos, se puede llevar a cabo con lectinas que gracias a su especificidad de reconocimiento de estructuras glicosídicas contribuyen además a la elucidación de estas estructuras. Una biosíntesis incompleta de estos oligosacáridos, causada por patologías asociadas frecuentemente a neoplasias, puede ser detectada por lectinas que reconocen la aparición de estos "marcadores tumorales". Con frecuencia los patrones de glicosilación alterados se presentan en mucinas, proteínas altamente glicosiladas que recubren epitelios, en las cuales pueden estar presentes o no, estructuras características de oligosacáridos, llamadas "cores" que se usan como criterio para hablar de MUC-1, MUC-2, MUC-3 , etc. Dependiendo del tejido y del tipo de neoplasia puede aparecer o desaparecer un core dado y ello sirve en muchos casos para diagnosticar y prever la evolución y agresividad de una transformación neoplásica. En la presente propuesta nuestro objetivo es aportar al conocimiento de glicoproteínas específicas (poco estudiadas hasta ahora) donde se encuentra el "core 3" detectable específicamente con la lectina de Galactia lindenii (LGL) en células tumorales de tiroides, patología poco estudiada con estos métodos.