La obtención de lectina como proteína de unión específica a oligosacaridos, clásicamente ha consistido en la extracción y purificación a partir de material vegetal dependiendo de la cantidad y calidad del mismo por lo cual es el factor limitante en la mayoría de los casos para su estudio. Dada la importancia que posee este tipo de proteínas como agente de identificación de patrones de glicosilación sus aplicaciones a nivel investigativo han sido enormes, como los son las posibilidades para purificación de proteínas de interés glicosiladas particularmente y su potencialidad como marcadores tumorales, además de los papeles como inmunomodulares y receptores celulares, por lo cual es necesaria la obtención eficiente de la proteína conservando sus propiedades estructurales y por ende funcionales. Por lo anterior se realizará la extracción de mRNA de semilla de Calopogonium galactoides, y posteriormente realizar el proceso de retrotranscripción para la obtención del cADN y así la amplificación de secciones homologas o similares a lectinas pertenecientes al género Glycininae (ver anexos) y con ello diseñar unos primers que puedan amplificar esta sección. Cabe resaltar la gran conservación estructural presente en esta subtribu de la Familia Fabaceae guardando una estrecha relación en el reconocimiento a carbohidratos (GalNAc - N-Acetilgalactosamina) pero con diferente grado de afinidad. Posteriormente se secuenciará este fragmento para su análisis, y teniendo en cuenta sus propiedades (longitud del fragmento, porcentaje de C y G, regiones que lo flanquean, elección de la enzimas de restricción) para después incertarlo dentro de un vector de expresión en una célula eucariota, teniendo en cuenta que el vector proporcione ventajas para su producción y purificación como también de la célula hospedera posea la maquinaría molecular para generar la proteína de la forma más parecida a la nativa (glicosilaciones, plegamiento y estructura terciaría). En esta etapa del proceso se seleccionará las células viables y con el vector funcional para su subcultivo. Cuando estas alcancen el número suficiente se procederá a la purificación de la proteína por cromatografía de afinidad con un ligando de GalNAc, para su posterior caracterización y comparación con la proteína nativa. Ya que esta proteína es de reciente descubrimiento no se cuenta con anticuerpos para su purificación y ni tampoco de su genoma. Concluyendo lo anterior se obtendrá una proteína con un grado alto de similaridad para estudios posteriores de interacción y citotoxicidad en líneas tumorales HT-29 y MCF-7, fuera del alcance de este proyecto.