Los transportadores de soluto mediados por sodio SLC5 transportan sus sustratos utilizando el gradiente de sodio como fuerza motriz. Estos transportadores se encuentran en todos los ámbitos de la vida, y tienen la capacidad única de aprovechar la energía almacenada en gradientes iónicos para acumular pequeñas moléculas esenciales para la vida, así como expulsar toxinas y otros compuestos nocivos. Desafortunadamente no se tiene información estructural experimental precisa de muchos de los transportadores dependientes de sodio. Por esto, aprovechando la versatilidad de los experimentos in Silico, se pueden desarrollar estudios computacionales que tengan como propósito revelar y examinar regiones y/o aminoácidos individuales en miembros de esta familia que puedan ser importantes para la unión o la translocación de sustratos y Na+, así como elucidar el efecto de las sustituciones de aminoácidos en la afinidad, cambios en la estequiometría, y la actividad de las proteínas de estudio, que puedan dar pautas para el estudio de futuros blancos terapéuticos. En el presente estudio se estudiarán desde el punto de vista computacional, los cambios de los movimientos globales de la forma nativa de alguna proteína de la familia SLC5 con sustituciones individuales de aminoácidos en presencia o ausencia de los sustratos que trasloca el transportador, aplicando Análisis por Modos Normales usando el modelo de Red Anisotrópico (ANM, Anisotropic Network Model), el cual ha demostrado ser un método computacional útil para predecir la dinámica de proteínas de membrana y ha mostrado ser consistente con los datos experimentales en términos de las formas y los mecanismos de los movimientos de estas proteínas. Simultáneamente, exploraremos los posibles sitios de unión de los sustratos trasportados en la forma nativa de cada trasportador escogido, sugiriendo la participación de aminoácidos que no han sido identificados previamente.