La reducida estabilidad de las proteínas es una de las mayores limitaciones que afectan el diseño de procesos de purificación a gran escala e impiden el uso de estas biomoléculas en un potencial gran número de aplicaciones biotecnológicas y farmacéuticas. La estabilidad de una proteína es el resultado de un balance delicado entre interacciones moleculares y la interacción de esta con el solvente. La adición de estabilizantes es el procedimiento más simple y efectivo para evitar o minimizar la inactivación de las proteínas. Se ha demostrado que para dilucidar la naturaleza de las interacciones que afectan la conformación nativa de la proteína y para comprender los procesos involucrados en su estabilidad se requiere un entendimiento fundamental de la solvatación de la proteína, es decir, de su interacción termodinámica con el agua así como con otras especies químicas presentes en las células como sales y otros compuestos. El efecto de los cosolutos es diverso y depende de su naturaleza química. Generalmente los estabilizantes son sustancias orgánicas de bajo peso molecular como polioles pero en el caso de sales, el efecto depende de su naturaleza. El mecanismo por el cual un cosoluto estabiliza o desestabiliza una proteína es un tema de intensa investigación tanto experimental como teórica. Las fuerzas que determinan la estabilidad de proteínas son diversas y resulta difícil separar la contribución de cada una de ellas. Algunos resultados indican una interacción directa del compuesto con la proteína, mientras otros autores señalan que el efecto del cosoluto es inducir un cambio en la estructura del agua afectando en consecuencia la estabilidad de las proteínas. Dentro de las distintas teorías que se han planteado para explicar el mecanismo por el cual los cosolventes alteran la estabilidad de proteínas, la teoría del incremento en la tensión superficial del solvente surge como una alternativa prometedora. Dentro de este contexto el estudio de las propiedades termodinámicas de soluciones acuosas de sistemas modelo simples como alfa y alfa,omega-aminoácidos y una proteína modelo cuyo comportamiento se conoce bien como el quimotripsinógeno, juega un papel fundamental pues estos sistemas pueden dar información útil y aplicable a la interpretación del comportamiento de sistemas más complejos Este proyecto hace parte de una serie de estudios del Grupo de Termodinámica Clásica de la Universidad Nacional, Sede Bogotá, en la línea de investigación denominada "Estudio Fisicoquímico de Interacciones en Solución" y es la continuación de estudio previos que se han desarrollado sobre el tema de la estructura de las soluciones acuosas de sistemas de interés biológico como aminoácidos y proteínas. Se busca evaluar el efecto de factores como temperatura concentración y modificación del solvente acuoso por presencia de sales sobre el comportamiento de estos sistemas en solución y relacionar estos resultados con características importantes como la estabilidad estructural de la proteína. Como solutos se utilizarán alfa y alfa-omega aminoácidos de cadena lineal y una proteína, el quimotripsinógeno, en agua y en solventes acuosos en presencia de sales para determinar el efecto de la modificación del solvente acuoso sobre su comportamiento.