El presente proyecto forma parte de las actividades del Grupo de Termodinámica Clásica de la Universidad Nacional y constituye una continuación de investigaciones previas sobre el comportamiento termodinámico de las soluciones acuosas de aminoácidos y sobre estabilidad de proteínas en solución acuosa. En él se busca evaluar el efecto que tiene la adición de diferentes alfa-aminoácidosde cadena lineal sobre la estabilidad termodinámica de la holo-lactoalbúmina, a partir del estudio del proceso de su desnaturalización térmica por métodos espectroscópicos y de medidas de tensión superficial de las soluciones. El objetivo general que se plantea es contribuir al conocimiento de los procesos involucrados en la estabilidad de proteinas y su relación con las interacciones en solución acuosa. Para ello se plantea estudiar el efecto de la adición de glicina, DL-alfa-alanina, ácido DL- alfa -aminobutírico, DL- alfa -norvalina y DL-alfa-norleucina sobre la estabilidad térmica de la alfa-holo-lactoalbúmina a fin de obtener información termodinámica sobre la extensión de la estabilización de la proteína en función del número de grupos metileno y de la estructura en solución de los aminoácidos. De esta manera se obtendrá información termodinámica que permita relacionar la influencia del efecto que presenta la longitud de la cadena lateral de los aminoácidos con la extensión de la estabilización de la proteína y comprobar que el efecto estabilizador de los aminoácidos en disolución, es mediado a través de la estructura del agua y establecer si la acción de estos cosolventes es consistente con su comportamiento frente a la estructura del disolvente. También se proyecta valorar la posibilidad de correlación entre el cambio en la temperatura de desnaturalización y el aumento en la tensión superficial del disolvente. Este trabajo será desarrollado en 12 meses, y hace parte de la tesis de doctorado del estudiante Juan Miguel Arias Martínez.