El estudio, análisis y elucidación del comportamiento termodinámico de proteínas en diversos sistemas solventes, sometidas a múltiples condiciones fisicoquímicas que alteran su estructura y funcionalidad ha ocupado el interés de numerosos investigadores. Sin embargo, a pesar de que se trabaja exhaustivamente en estos estudios y a que sus resultados contribuyen a la interpretación de las interacciones soluto-solvente y soluto-soluto y en consecuencia al conocimiento de los factores que inciden en la estabilidad de las proteínas, la naturaleza de estos procesos sigue guardando mucho de su misterio inicial. Para dilucidar la naturaleza de las fuerzas que estabilizan la conformación nativa de la proteína y comprender los procesos que involucran la estabilidad de proteínas se requiere un entendimiento fundamental de la solvatación de la proteína, es decir, de su interacción termodinámica con el agua así como con otras especies químicas presentes en las células como sales y otros compuestos . El objetivo general de este trabajo es estudiar el efecto de inositol y sorbitol sobre la estabilidad termodinámica de la albúmina sérica bovina en solución acuosa, mediante el cálculo de parámetros de interacción preferencial a partir de medidas volumétricas. La albúmina fue seleccionada ya que puede ser considerada una proteína modelo cuyas propiedades químicas y físicas han sido ampliamente estudiadas. Este proyecto hace parte de una serie de estudios del Grupo de investigación en Termodinámica Clásica de la Universidad Nacional de Colombia Sede Bogotá en la línea de investigación denominada Estudio Fisicoquímico de Interacciones en Solución.