La proteína Ras está mutada en más del 20% de todos los cánceres humanos y es responsable del crecimiento tumoral en más de 20 tipos de cáncer diferentes. Las mutaciones de Ras prolongan su estado de conformación activa, y promueven así de manera permanente la señalización intracelular dependiente de Ras y la supervivencia celular y el crecimiento tumoral. Entre las tres isoformas de Ras (K, N, y H), K-Ras es el que más (85%) se encuentra mutado en los diferentes tipos de cáncer. La presencia de mutaciones en Ras se asocian con un muy mal pronóstico. Las proteínas Ras están ancladas del lado citoplasmático de la membrana celular, donde median la transducción de señales a través de una variedad de moléculas efectoras que se unen a Ras. Para su localización membranal, Ras debe modificarse post-traduccionalmente en el extremo C-terminal, por reacciones denominadas palmitoilaciones y farnesilaciones, producidas por las enzimas palmitoiltransferasa (PTasa) y farnesiltransferasa (FTasa), respectivamente. Esta modificación es esencial para la transformación maligna. Se han realizado entonces diversas investigaciones para desarrollar inhibidores de estas enzimas, pero los resultados en la clínica han sido decepcionantes. Hay, por lo tanto, una necesidad de desarrollar agentes terapéuticos que inhiban a Ras, pues los que existen actualmente y desarrollados contra moléculas ¿corriente abajo¿ de Ras, no producen una inhibición completa de la vía de señalización desencadenada por un Ras activo. En esta propuesta utilizaremos una secuencia de Ras responsable de la unión a efectores de esta vía de señalización denominada aquí RBD (¿Ras binding domain¿) y correspondiente a una secuencia del dominio Switch I y la acoplaremos a una secuencia hidrofóbica de un virus, que previamente hemos demostrado que se ubica en los ¿rafts¿ lipídicos. La nueva secuencia quimérica hTip-RBD podría ser un nuevo agente terapéutico para los cánceres donde Ras está desregulado.